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Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-phenylalanin, Summenformel C₂₄H₂₁NO₄) ist eine N-Fmoc-geschützte Form des nichtnatürlichen D-Enantiomers der aromatischen Aminosäure Phenylalanin. Strukturell besteht das Molekül aus einer 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die über eine Carbamatbindung an den α-Aminostickstoff von D-Phenylalanin gebunden ist, mit einer freien Carbonsäure am C-Terminus. Die Fmoc-Gruppe ist orthogonal zu säurelabilen Seitenkettenschutzgruppen und wird unter milden basischen Bedingungen (typischerweise 20 % Piperidin in DMF) schnell gespalten, ohne die Integrität wachsender Peptidketten oder die Wang/Trt-Harzbindung zu beeinträchtigen.

Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acetamidomethyl-L-cystein) ist ein orthogonal geschütztes Cysteinderivat, bei dem die Thiolgruppe durch die Acetamidomethyl (Acm)-Schutzgruppe und die α-Aminofunktion durch die 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Gruppe geschützt ist. Der Acm-Schutz ist gegenüber Trifluoressigsäure (TFA) stabil und ermöglicht die selektive Entschützung von Cysteinthiolen während der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese, ohne dass das Peptid den sauren Spaltungsbedingungen ausgesetzt wird, die für Standard-Seitenkettenschutzgruppen erforderlich sind.

Fmoc-Gly-OH (N-9-Fluorenylmethoxycarbonylglycin) ist der einfachste Fmoc-geschützte Aminosäurebaustein. Die Fmoc-Gruppe schützt die α-Aminofunktion von Glycin und ermöglicht so dessen Einbau in Peptidketten in Fmoc-SPPS. Als kleinste und konformativ flexibelste Aminosäure stellt Glycin keine sterische Hinderung in der Seitenkette dar, sodass Fmoc-Gly-OH effizient an allen Positionen einer Peptidsequenz mit minimalem Racemisierungsrisiko gekoppelt werden kann.

Das Produkt ist Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-prolin, auch bekannt als Fmoc-L-prolin), ein Eckpfeiler der modernen Peptidsynthese. Strukturell weist das Molekül einen bicyclischen Prolinrest auf, der in einzigartiger Weise ein sekundäres Amin als Teil eines starren Pyrrolidinrings enthält und an seinem N-Terminus durch die basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist, die als Goldstandard-Aminschutzgruppe bei der Festphasenpeptidsynthese dient.

Das Produkt Fmoc-N-Methyl-L-Val-OH (IUPAC: N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-N-methyl-L-valin, auch bekannt als Fmoc-N-Me-Val-OH) ist ein spezielles N-α-Fmoc-geschütztes Derivat von N-Methyl-L-Valin. Das Molekül baut auf der verzweigten aliphatischen Seitenkette von Valin auf, die entscheidende Strukturmodifikation ist jedoch die Substitution des Amidwasserstoffs im Rückgrat durch eine Methylgruppe am Stickstoffatom.

Fmoc-AzaTrp-OH (Fmoc-L-7-azatryptophan, auch bekannt als (S)-2-((((9H-fluoren-9-yl)methoxy)carbonyl)amino)-3-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-3-yl)propansäure) ist ein spezieller Fmoc-geschützter Aminosäurebaustein, der anstelle des Standardindols ein Aza-Indol-Ringsystem enthält Seitenkette von Tryptophan. Die Fmoc-Schutzgruppe am N-Terminus ermöglicht eine nahtlose Integration in standardmäßige Fmoc-SPPS-Arbeitsabläufe, während die 7-Azatryptophan-Einheit ein Stickstoffatom in den Indolring einführt, das die elektronischen und Wasserstoffbrückenbindungseigenschaften der Seitenkette erheblich verändert.