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Fmoc-Trp(Boc)-OH (N-α-Fmoc-N(in)-Boc-L-tryptophan) ist ein zweifach geschütztes Tryptophan-Derivat mit Fmoc-Schutz der α-Aminogruppe und einer tert-Butyloxycarbonylgruppe (Boc) am Stickstoff der Indolseitenkette. Tryptophanreste stellen bei Fmoc-SPPS eine gut dokumentierte Herausforderung dar: Das ungeschützte Indol-NH ist anfällig für Alkylierung, Oxidation und die Bildung unerwünschter farbiger Nebenprodukte während der Kopplungs- und Entschützungsschritte.

Fmoc-Arg(Pbf)-OH (Nα-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-L-arginin, Summenformel C₃₄H₄₀N₄O₇S) ist ein N-Fmoc-geschütztes und seitenkettengeschütztes Derivat der basischen Aminosäure Arginin, das speziell für die Verwendung in Fmoc entwickelt wurde Festphasenpeptidsynthese (Fmoc SPPS). Strukturell besteht das Molekül aus einer 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Gruppe, die an den α-Aminostickstoff gebunden ist, und der Guanidino-Seitenkette, die durch die Pbf-Gruppe (2,2,4,6,7-Pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl) geschützt ist.

Das Produkt Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-Homocystein(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes Aminosäurederivat der ungewöhnlichen Aminosäure L-Homocystein (Hcy). Strukturell besteht das Molekül aus einem Standard-Aminosäurerückgrat mit einer Kette aus vier Kohlenstoffatomen, die in einer Thiolgruppe endet. Im Gegensatz zu Cystein ist die Seitenkette jedoch um eine zusätzliche Methylengruppe verlängert. Die Thiolgruppe von Homocystein wird durch die sehr säurelabile Tritylgruppe (Trt) geschützt, während das α-Amin durch die standardmäßig basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt wird.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-D-threonin, Summenformel C₂₃H₂₇NO₅) ist ein N-Fmoc-geschütztes und seitenkettengeschütztes Derivat des nicht-natürlichen D-Enantiomers der polaren Aminosäure Threonin. Strukturell weist das Molekül die 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) auf, die über eine Carbamatbindung an den α-Aminostickstoff gebunden ist, wobei die Hydroxylgruppe der Threoninseitenkette als tert-Butylether (tBu) geschützt ist. Die Fmoc-Gruppe bietet orthogonalen N-terminalen Schutz für die Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (Fmoc-SPPS) und wird unter milden basischen Bedingungen (20 % Piperidin in DMF) gespalten, ohne die säurelabile tBu-Seitenkettenschutzgruppe zu beeinträchtigen.

Fmoc-Asp-OtBu (Nα-Fmoc-L-Asparaginsäure-α-tert-butylester) ist ein orthogonal geschütztes Derivat von L-Asparaginsäure, das allgemein als grundlegender Baustein in der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (SPPS) angesehen wird. Strukturell weist das Molekül ein zentrales L-Asparaginsäure-Gerüst auf: Die Nα-Aminogruppe ist durch die basenlabile 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt, während die α-Carbonsäure selektiv als tert-Butylester (OtBu) verestert ist. Diese orthogonale Schutzstrategie lässt die β-Carbonsäure der Seitenkette frei und ermöglicht es ihr, während der SPPS als Bindungspunkt an den festen Träger oder den C-terminalen Rest der wachsenden Peptidkette zu dienen.

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-Fluorenylmethoxycarbonyl-O-trityl-L-homoserin) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes Aminosäurederivat mit einer Trityl- (Triphenylmethyl)-Schutzgruppe an der Seitenkettenhydroxylgruppe von Homoserin. Das Homoserin-Rückgrat weist im Vergleich zu Serin eine zusätzliche Methyleneinheit auf, wodurch die Seitenkettenlänge um ein Kohlenstoffatom verlängert wird, was beim Einbau in synthetische Peptide eine einzigartige Konformationsflexibilität bietet. Die Trityl-Schutzgruppe weist eine außergewöhnliche Säurelabilität auf – sie kann unter milden sauren Bedingungen wie 1 % TFA in DCM mit 5 % TIS abgespalten werden – und ermöglicht so die selektive Modifikation der Seitenketten-Hydroxylgruppe, während das Derivat während der Festphasen-Peptidsynthese (SPPS) am festen Träger gebunden bleibt.