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Fmoc-D-Ser(tBu)-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-D-serin) ist ein N-Fmoc-geschütztes, O-tert-Butyl-geschütztes Derivat der nichtnatürlichen Aminosäure D-Serin. Die Struktur besteht aus einer 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die an die α-Aminogruppe gebunden ist, und einer säurelabilen tert-Butylethergruppe (tBu), die die Hydroxylgruppe der Seitenkette schützt. Dieses orthogonale Schutzschema – basenlabiles Fmoc am Amin, säurelabiles tBu an der Seitenkette – ist von grundlegender Bedeutung für seine Rolle bei der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (SPPS).

Fmoc-Gly-Gly-OH ist ein Dipeptidderivat mit einem Fmoc-geschützten Glycinrest, der über eine Amidbindung an ein zweites Glycin gekoppelt ist, was zur Strukturformel Fmoc-NH-CH₂-CO-NH-CH₂-COOH führt. Das Molekül enthält keine chiralen Zentren, da Glycin achiral ist. Das Dipeptid-Rückgrat ist äußerst flexibel, was Fmoc-Gly-Gly-OH zu einem idealen Baustein für den Aufbau von Linkern auf Peptidbasis macht.

Fmoc-Asp(OtBu)-OH ist ein Fmoc-geschütztes L-Asparaginsäure-Derivat mit einer tert-Butyl (OtBu)-Schutzgruppe an der β-Carboxylgruppe der Seitenkette. Strukturell besteht das Molekül aus einem L-Asparaginsäurekern, wobei das primäre Amin durch eine 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) – die standardmäßige basenlabile Schutzgruppe für die Festphasenpeptidsynthese (SPPS) – geschützt ist und die Seitenkettencarbonsäure als tert-Butylester geschützt ist.

Fmoc-D-Leu-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-leucin) ist eine N-Fmoc-geschützte Form von D-Leucin, dem nichtnatürlichen Enantiomer der essentiellen verzweigtkettigen Aminosäure L-Leucin. Die Molekülstruktur weist eine 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) auf, die an die α-Aminogruppe von D-Leucin gebunden ist, während die Carbonsäure für die Bildung von Peptidbindungen frei bleibt.

Fmoc-Dab(Boc)-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-N‘-tert-butoxycarbonyl-L-2,4-diaminobuttersäure) ist ein orthogonal geschütztes Derivat der nicht proteinogenen Aminosäure L-2,4-Diaminobuttersäure (Dab). Die Struktur umfasst eine basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die das α-Amin schützt, und eine säurelabile tert-Butoxycarbonylgruppe (Boc), die die γ-Aminseitenkette schützt. Dieses orthogonale Schutzschema – Fmoc am α-Amin und Boc am γ-Amin – ermöglicht die selektive, sequentielle Entschützung und Funktionalisierung von zwei unterschiedlichen Aminpositionen innerhalb eines einzelnen Aminosäurebausteins.

Fmoc-Thi-OH ist eine Fmoc-geschützte unnatürliche Aminosäure mit einem Thiophen-Heterocyclus als Seitenkette. Strukturell umfasst das Molekül eine Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, ein zentrales, von Alanin abgeleitetes Chiralitätszentrum und eine 2-Thienylgruppe in der β-Position. Der Thiophenring dient als schwefelhaltiges aromatisches Bioisoster des Phenylalanin-Benzolrings und bietet ähnliche elektronische Eigenschaften, jedoch unterschiedliche Polarisierbarkeits- und Wasserstoffbrückenbindungseigenschaften.