Produkte

Fmoc-Lys(Mmt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-methoxytrityl-L-lysin) ist ein orthogonal geschütztes Lysinderivat mit einer äußerst säurelabilen 4-Methoxytrityl (Mmt)-Schutzgruppe an der ε-Aminoseitenkette. Das Molekül besteht aus einer basenlabilen Fmoc-Gruppe am α-Aminoterminus, einer sperrigen und äußerst elektronenreichen Methoxytritylgruppe, die das ε-Amin der Lysinseitenkette schützt, und einem freien α-Carboxylat zur Kopplung. Die Mmt-Gruppe ist deutlich säurelabiler als herkömmliche Schutzgruppen wie Boc oder Trt und kann unter extrem milden sauren Bedingungen (1 % TFA in DCM) selektiv entfernt werden, wobei alle anderen standardmäßigen säurelabilen Schutzgruppen intakt bleiben. Diese außergewöhnliche Säureempfindlichkeit macht Fmoc-Lys(Mmt)-OH zu einem hervorragenden Baustein für die Synthese verzweigter Peptide, zyklischer Peptide und komplexer multifunktionalisierter Peptidkonjugate über die Fmoc-Festphasenpeptidsynthese.

Fmoc-Lys(Ac)-OH (N-α-Fluorenylmethyloxycarbonyl-N-ε-acetyl-L-lysin) ist ein einzigartig modifiziertes Lysinderivat, bei dem die ε-Aminogruppe der Lysinseitenkette durch eine Acetylgruppe (Ac) geschützt ist. Die Fmoc-Gruppe an der α-Aminofunktion wird unter standardmäßigen basischen Bedingungen (20 % Piperidin in DMF) während des Peptidkettenaufbaus entfernt, während die ε-Acetylgruppe während des gesamten Fmoc-SPPS-Prozesses und der abschließenden TFA-vermittelten globalen Schutzgruppenentfernung stabil bleibt. Diese Modifikation ermöglicht die direkte Einführung von N-ε-Acetyl-Lysin-Resten in synthetische Peptide, was besonders wertvoll für die Untersuchung von Acetylierungs-abhängigen Protein-Protein-Wechselwirkungen, der Enzym-Substrat-Erkennung und epigenetischen Signalwegen ist, bei denen die Acetylierung von Lysin eine entscheidende regulatorische Rolle spielt.

Dde-Lys(Fmoc)-OH (N-α-1-(4,4-Dimethyl-2,6-dioxocyclohex-1-yliden)ethyl-N-ε-fluorenylmethoxycarbonyl-L-lysin) ist ein orthogonal geschütztes Lysinderivat, das zwei unterschiedliche Schutzgruppen an den α-Amino- und ε-Aminofunktionen enthält. Die Fmoc-Gruppe (9-Fluorenylmethyloxycarbonyl) ist an die α-Aminogruppe gebunden und wird unter milden basischen Bedingungen, typischerweise 20 % Piperidin in DMF, selektiv entfernt. Die Dde-Gruppe (1-(4,4-Dimethyl-2,6-dioxocyclohex-1-yliden)ethyl) schützt die ε-Aminoseitenkette und ist sowohl zur Fmoc- als auch zur Boc-Chemie orthogonal und erfordert zur selektiven Spaltung eine Behandlung mit 2 % Hydrazin in DMF. Diese orthogonale Schutzstrategie ermöglicht den sequentiellen Aufbau komplexer Peptidarchitekturen und macht Dde-Lys(Fmoc)-OH zu einem wesentlichen Baustein für den Aufbau verzweigter Peptide, zyklischer Peptide, multipler antigener Peptide (MAPs) und ortsspezifisch modifizierter Peptide in Arbeitsabläufen der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (Fmoc SPPS).

Fmoc-N-Me-Asp(OtBu)-OH (Nα-Fmoc-Nα-methyl-L-asparaginsäure-β-tert-butylester) ist ein spezielles N-methyliertes Asparaginsäurederivat, das für den Einbau in Peptide über die Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (Fmoc SPPS) entwickelt wurde. Das Molekül weist drei wichtige Strukturkomponenten auf: eine basenlabile Fmoc-Gruppe, die den α-Aminoterminus schützt, eine N-Methylierung an der α-Aminoposition (die den N-Methyl-Aminosäurecharakter verleiht) und einen tert-Butylester (OtBu), der die β-Carbonsäure-Seitenkette schützt. Die N-Methylierung versteift das Peptidrückgrat, verringert die Konformationsflexibilität und verleiht Peptidsequenzen eine erhöhte proteolytische Stabilität – eine Eigenschaft, die zunehmend bei der Entwicklung metabolisch stabiler therapeutischer Peptide und Peptidomimetika genutzt wird.

Fmoc-Lys(Alloc)-OH (Nα-Fmoc-Nε-allyloxycarbonyl-L-lysin) ist ein orthogonal geschütztes Lysinderivat, das speziell für die Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (Fmoc SPPS) entwickelt wurde. Das Molekül verfügt über zwei orthogonale Schutzgruppen: eine basenlabile Fmoc-Gruppe (9-Fluorenylmethoxycarbonyl) am α-Amino-Terminus und eine orthogonale Allyloxycarbonyl-Gruppe (Alloc), die die ε-Amino-Seitenkette schützt. Durch diese Doppelschutzstrategie entsteht ein vielseitiger Baustein, bei dem die Fmoc-Gruppe unter Standard-Piperidinbedingungen während der Kettenverlängerung entfernt werden kann, während die Alloc-Gruppe intakt bleibt, was eine selektive Entschützung und Modifikation der Seitenkette zu einem späteren Zeitpunkt ermöglicht.

Fmoc-N-Me-Ile-OH (N-α-Fmoc-N-α-methyl-L-isoleucin) ist ein nicht-natürliches, N-methyliertes Aminosäurederivat, das speziell für die Fmoc-basierte Festphasenpeptidsynthese (SPPS) entwickelt wurde. Strukturell besteht das Molekül aus einem Isoleucin-Rückgrat, wobei die α-Aminogruppe einen N-Methylsubstituenten trägt und das sekundäre Amin durch die basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist. Die C-terminale Carbonsäure bleibt zur Kopplung frei. Das Vorhandensein der N-Methylgruppe führt zu einer Konformationsbeschränkung im Peptidrückgrat, da N-methylierte Amide im Vergleich zu unsubstituierten Amiden deutliche cis/trans-Präferenzen annehmen. Diese eingeschränkte Architektur erhöht die metabolische Stabilität von Peptiden, indem sie die Amidbindung resistent gegen proteolytische Spaltung macht und gleichzeitig die Membranpermeabilität und orale Bioverfügbarkeit in pharmakologischen In-vitro- und In-vivo-Studien verbessert. Die Fmoc-Gruppe, die unter milden basischen Bedingungen (20 % Piperidin in DMF) abgespalten wird, ist orthogonal zu säurelabilen Seitenkettenschutzgruppen und gewährleistet so die Kompatibilität mit Standard-Fmoc-SPPS-Protokollen. Fmoc-N-Me-Ile-OH ist ein Baustein für die Einführung von N-α-Methyl-Isoleucin-Aminosäureresten in synthetische Peptide mithilfe von Fmoc SPPS.