Fmoc-Met(O2)-OH

Fmoc-Met(O2)-OH ist ein spezieller Fmoc-geschützter Aminosäurebaustein, der für den Einbau von Methioninsulfonresten in Peptidsequenzen über Fmoc SPPS entwickelt wurde. Der durch Fmoc-Met(O2)-OH eingeführte Methioninsulfonrest weist im Vergleich zu nativem Methionin eine deutlich erhöhte oxidative Stabilität auf, da sich der Schwefel bereits in seinem vollständig oxidierten Zustand befindet und während der Peptidsynthese, -reinigung oder -lagerung keiner weiteren Oxidation zu Methioninsulfoxid oder -sulfon unterzogen werden kann. Dies macht Fmoc-Met(O2)-OH besonders wertvoll für die Synthese von Peptiden, die zur Langzeitlagerung vorgesehen sind, oder für Studien zu oxidativem Stress und Proteinfaltung. Die Fmoc-Schutzgruppe von Fmoc-Met(O2)-OH ermöglicht den effizienten Einbau in wachsende Peptidketten unter Standard-SPPS-Bedingungen, wobei die selektive Entschützung mit Piperidin erreicht wird, ohne die Sulfoneinheit zu beeinträchtigen. Für Forscher, die Peptide mit Methioninresten benötigen, die während der Handhabung oder bei biologischen Tests nicht oxidiert werden können, bietet Fmoc-Met(O2)-OH eine definitive Lösung.

Produktparameter

Warum Cosperpharm?

Wenn Ihre Peptidsynthesekampagne Bausteine ​​erfordert, die eine gleichbleibende Qualität und Reproduzierbarkeit von Charge zu Charge liefern, bietet Cosperpharm Fmoc-Met(O2)-OH mit der analytischen Genauigkeit und Lieferzuverlässigkeit, die Pharma- und Biotech-Kunden benötigen.

Der Oxidationszustand ist wichtig. Über Fmoc-Met(O2)-OH eingeführte Methioninsulfonreste werden vollständig oxidiert und können nicht weiter abgebaut werden – was bedeutet, dass die oxidative Stabilität Ihres endgültigen Peptids von Anfang an gesichert ist. Jede Verunreinigung oder jedes Isomer in diesem Baustein beeinträchtigt die Reinheit und biologische Aktivität Ihres Peptids. Unser analytisches Freigabeprotokoll umfasst HPLC-Reinheitsüberprüfung (≥98 %), optische Rotationsbestätigung, Identitätsprüfung (IR) und Feuchtigkeitsbestimmung – denn die Peptidqualität beginnt beim Baustein.

Dokumentation zur Unterstützung der behördlichen Einreichung. Jeder Lieferung liegt ein Analysezertifikat (COA) mit chargenspezifischer HPLC-Reinheit, optischen Rotationsdaten und chromatographischer Rückverfolgbarkeit bei. Kundenspezifische Qualitätsvereinbarungen und zusätzliche Dokumentationspakete sind auf Anfrage für Kunden verfügbar, die behördliche Einreichungen vorbereiten.

Flexible Versorgung über alle Entwicklungsstufen hinweg. Cosperpharm liefert Fmoc-Met(O2)-OH in Mengen von 1 g–50 g für Forschung und Methodenentwicklung über 100 g–500 g für die Prozessvalidierung bis hin zum Kilogrammmaßstab für die kommerzielle Peptidherstellung. F&E-Muster werden innerhalb von 5–7 Werktagen versendet; Großbestellungen werden innerhalb von 2–3 Wochen versendet.

Technische Unterstützung durch Peptidchemiker. Unser Team verfügt über umfangreiche Erfahrung mit Fmoc SPPS und kann Sie zu Kopplungsbedingungen, Entschützungsprotokollen und Kompatibilität mit verschiedenen Harzsystemen für Methioninsulfon-haltige Peptide beraten.

Globale Reichweite mit transparenter Preisgestaltung. Cosperpharm versendet an Pharmahersteller, CROs und Forschungseinrichtungen weltweit, inklusive vollständiger Zolldokumentation. Bei größeren Mengen gelten Mengenrabatte.

Produktvorteile

 Vollständig oxidierter, redoxstabiler Methionin-Ersatz

Fmoc-Met(O2)-OH führt Methioninsulfon – die vollständig oxidierte Form von Methionin – in Peptidsequenzen ein. Im Gegensatz zu nativem Methionin, das während der Synthese, Reinigung, Lagerung und biologischen Tests anfällig für Oxidation ist, ist die Sulfoneinheit chemisch inert und kann keiner weiteren Oxidation unterliegen. Dadurch wird eine Hauptursache für Peptidheterogenität und -abbau eliminiert.

 Standard-Fmoc-SPPS-Baustein

Fmoc-Met(O2)-OH ist vollständig kompatibel mit standardmäßigen Fmoc-Festphasenpeptidsyntheseprotokollen. Die Fmoc-Gruppe ermöglicht die selektive Entschützung mit Piperidin, während die Sulfonseitenkette unter Standardbedingungen für Kopplung, Entschützung und Spaltung unbeeinflusst bleibt. Dies ermöglicht eine nahtlose Integration in jeden Fmoc-basierten Peptidsynthese-Workflow, ohne dass Protokolländerungen erforderlich sind.

 Ermöglicht die Untersuchung von oxidativem Stress und Proteinfaltung

Der durch Fmoc-Met(O2)-OH eingeführte Methioninsulfonrest dient als wertvolles Hilfsmittel bei der Untersuchung von oxidativem Stress, Proteinfaltung und den biologischen Rollen der Methioninoxidation. Forscher können Methioninsulfon-haltige Peptide als stabile Analoga verwenden, um die Auswirkungen der Methioninoxidation auf die Proteinstruktur und -funktion zu untersuchen.

 Hohe Reinheit mit vollständiger Charakterisierung

Cosperpharm liefert Fmoc-Met(O2)-OH mit ≥98 % HPLC-Reinheit, bestätigter optischer Drehung und vollständiger analytischer Charakterisierung einschließlich IR-Identitätsprüfung. Jede Charge wird mit einem umfassenden Echtheitszertifikat (COA) freigegeben, das die Konsistenz von Charge zu Charge für eine reproduzierbare Peptidsynthese gewährleistet.

FAQ

F1: Was ist der Unterschied zwischen Fmoc-Met(O2)-OH und Fmoc-Met(O)-OH?

A: Fmoc-Met(O2)-OH ist die Sulfonform von Methionin (Schwefeloxidationsstufe +4), wohingegen Fmoc-Met(O)-OH die Sulfoxidform (Oxidationsstufe +2) ist. Das Sulfon ist vollständig oxidiert und kann nicht weiter oxidiert werden, wodurch es stabiler als das Sulfoxid ist.

F2: Was ist die Hauptanwendung von Fmoc-Met(O2)-OH?

A: Fmoc-Met(O2)-OH wird als Standardbaustein für die Einführung von Methioninsulfonresten in Peptide mittels Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (SPPS) verwendet. Es ist besonders nützlich, wenn oxidative Stabilität des Methioninrests erforderlich ist.

Kontaktieren Sie uns

Benötigen Sie Fmoc-Met(O2)-OH für Ihr nächstes Peptidsyntheseprojekt? Cosperpharm macht die Beschaffung hochwertiger Fmoc-Aminosäuren unkompliziert. Kontaktieren Sie noch heute unser Team für Preise, Verfügbarkeit oder technischen Support – wir sind hier, um Ihnen zum Erfolg zu verhelfen.