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Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-Fluorenylmethyloxycarbonyl-L-Threonin-Monohydrat) ist das Fmoc-geschützte Derivat der natürlich vorkommenden Aminosäure L-Threonin mit einem kristallisierten Wassermolekül im Kristallgitter. Die Fmoc-Schutzgruppe (9-Fluorenylmethoxycarbonyl) ist über eine Carbamatbindung an die α-Aminogruppe von Threonin gebunden, während die Hydroxylgruppe der Seitenkette frei bleibt. Das Vorhandensein der Monohydratform verbessert die Kristallinität und Langzeitlagerstabilität des Produkts im Vergleich zur wasserfreien Form.

Fmoc-1-Aminocyclobutan-1-Carboxylsäure (Fmoc-Ac4c-OH) ist ein konformativ eingeschränktes nichtnatürliches Aminosäurederivat mit einem Cyclobutanring an der α-Kohlenstoffposition, wobei die Aminogruppe durch die 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist. Der viergliedrige Cyclobutanring führt zu einer erheblichen Ringspannung (ca. 26 kcal/mol) und schränkt die Konformationsflexibilität des Aminosäurerückgrats ein, wodurch das Molekül in einer wohldefinierten dreidimensionalen Geometrie fixiert wird. Dieses starre, zyklische aliphatische Gerüst organisiert das α-Carboxylat und die geschützte Aminogruppe effektiv vor und reduziert so den Entropienachteil beim Einbau in Peptidketten.

Fmoc-N-ethyl-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-ethyl)aminomethyl-3-methoxy-phenoxy)buttersäure) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes Aminoethylphenoxybuttersäurederivat, das ein starres aromatisches Gerüst mit einer flexiblen Buttersäureseitenkette und einer N-ethylierten Benzylaminfunktionalität kombiniert, die durch die 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist. Strukturell besteht das Molekül aus einem zentralen 3-Methoxyphenylring, der über einen Ethersauerstoff eine para-verknüpfte Buttersäurekette trägt, während der N-Ethylaminomethyl-Substituent an der 4-Position durch die basenlabile Fmoc-Gruppe geschützt ist. Diese einzigartige Architektur organisiert vorab einen Carbonsäure-Angriff (zur Konjugation oder Festphasenanbindung) und ein sekundäres Amin (geschützt durch Fmoc zur orthogonalen Entschützung) innerhalb eines starren aromatischen Gerüsts.

Das Produkt ist Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoethyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]ethyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-tyrosin), ein hochspezialisiertes Fmoc-geschütztes Tyrosinderivat mit zwei orthogonalen Schutzgruppen an seiner Seitenkette. Strukturell besteht das Molekül aus der Aminosäure Tyrosin als Kern, wobei der N-Terminus durch die basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist, die für die Festphasenpeptidsynthese (SPPS) geeignet ist. Die phenolische Hydroxylgruppe der Tyrosinseitenkette wird durch eine Boc-geschützte 2-Aminoethylether-Bindung (−O−(CH₂)₂−NH−Boc) modifiziert, wodurch eine zweite orthogonale Schutzgruppe (Boc, tert-Butoxycarbonyl) eingebaut wird, die unter sauren Bedingungen abgespalten wird. Diese duale orthogonale Schutzarchitektur – Fmoc (base-labil) am N-Terminus und Boc (säurelabil) an der Seitenkette – ermöglicht die selektive Entschützung einer Funktionalität, während die andere bei mehrstufigen Peptidassemblierungs- und Konjugationsstrategien intakt bleibt.

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (Fmoc-L-Homoargininhydrochlorid, Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexansäurehydrochlorid) ist ein Fmoc-geschütztes Derivat der nicht proteinogenen Aminosäure L-Homoarginin, stabilisiert als Hydrochloridsalz. Strukturell besteht das Molekül aus einem standardmäßigen Lysin-ähnlichen Grundgerüst mit sechs Kohlenstoffatomen und einer terminalen Guanidinogruppe an der ε-Position – einer zusätzlichen Methylengruppe im Vergleich zu Arginin –, die die Seitenkette um ein Kohlenstoffatom verlängert.

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-trityl-D-glutamin) ist ein D-konfiguriertes Glutaminderivat, das zwei orthogonale Schutzgruppen trägt: eine basenlabile 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc), die die Nα-Aminofunktionalität schützt, und eine säurelabile Triphenylmethylgruppe (Trityl, Trt), die das Seitenkettencarboxamid schützt. Strukturell enthält das Molekül das D-Enantiomer von Glutamin (die nicht-natürliche, spiegelbildliche Konfiguration des in Proteinen vorkommenden L-Glutamins), was die Synthese von D-Aminosäure-haltigen Peptiden und Peptidmimetika mit erhöhter proteolytischer Stabilität und veränderten biologischen Eigenschaften ermöglicht.