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Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-Fluorenylmethoxycarbonyl-O-trityl-L-homoserin) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes Aminosäurederivat mit einer Trityl- (Triphenylmethyl)-Schutzgruppe an der Seitenkettenhydroxylgruppe von Homoserin. Das Homoserin-Rückgrat weist im Vergleich zu Serin eine zusätzliche Methyleneinheit auf, wodurch die Seitenkettenlänge um ein Kohlenstoffatom verlängert wird, was beim Einbau in synthetische Peptide eine einzigartige Konformationsflexibilität bietet. Die Trityl-Schutzgruppe weist eine außergewöhnliche Säurelabilität auf – sie kann unter milden sauren Bedingungen wie 1 % TFA in DCM mit 5 % TIS abgespalten werden – und ermöglicht so die selektive Modifikation der Seitenketten-Hydroxylgruppe, während das Derivat während der Festphasen-Peptidsynthese (SPPS) am festen Träger gebunden bleibt.

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-Fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-L-phenylalanin) ist ein hochreines, Fmoc-geschütztes Phenylalaninderivat mit L-Konfiguration und einer elektronenziehenden Nitrogruppe an der para-Position des aromatischen Rings. Als natürlich vorkommendes Enantiomer von Phenylalanin behält die L-Konfiguration die stereochemische Orientierung bei, die in Proteinen und nativen Peptiden zu finden ist, was Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH zum bevorzugten Baustein für die Synthese bioaktiver Peptide macht, die native Konformations- und Funktionseigenschaften beibehalten.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-phenylalanin, Summenformel C₂₄H₂₁NO₄) ist eine N-Fmoc-geschützte Form des nichtnatürlichen D-Enantiomers der aromatischen Aminosäure Phenylalanin. Strukturell besteht das Molekül aus einer 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die über eine Carbamatbindung an den α-Aminostickstoff von D-Phenylalanin gebunden ist, mit einer freien Carbonsäure am C-Terminus. Die Fmoc-Gruppe ist orthogonal zu säurelabilen Seitenkettenschutzgruppen und wird unter milden basischen Bedingungen (typischerweise 20 % Piperidin in DMF) schnell gespalten, ohne die Integrität wachsender Peptidketten oder die Wang/Trt-Harzbindung zu beeinträchtigen.

Fmoc-Cys(Acm)-OH (N-α-Fmoc-S-acetamidomethyl-L-cystein) ist ein orthogonal geschütztes Cysteinderivat, bei dem die Thiolgruppe durch die Acetamidomethyl (Acm)-Schutzgruppe und die α-Aminofunktion durch die 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Gruppe geschützt ist. Der Acm-Schutz ist gegenüber Trifluoressigsäure (TFA) stabil und ermöglicht die selektive Entschützung von Cysteinthiolen während der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese, ohne dass das Peptid den sauren Spaltungsbedingungen ausgesetzt wird, die für Standard-Seitenkettenschutzgruppen erforderlich sind.

Fmoc-Gly-OH (N-9-Fluorenylmethoxycarbonylglycin) ist der einfachste Fmoc-geschützte Aminosäurebaustein. Die Fmoc-Gruppe schützt die α-Aminofunktion von Glycin und ermöglicht so dessen Einbau in Peptidketten in Fmoc-SPPS. Als kleinste und konformativ flexibelste Aminosäure stellt Glycin keine sterische Hinderung in der Seitenkette dar, sodass Fmoc-Gly-OH effizient an allen Positionen einer Peptidsequenz mit minimalem Racemisierungsrisiko gekoppelt werden kann.

Das Produkt ist Fmoc-Pro-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-prolin, auch bekannt als Fmoc-L-prolin), ein Eckpfeiler der modernen Peptidsynthese. Strukturell weist das Molekül einen bicyclischen Prolinrest auf, der in einzigartiger Weise ein sekundäres Amin als Teil eines starren Pyrrolidinrings enthält und an seinem N-Terminus durch die basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist, die als Goldstandard-Aminschutzgruppe bei der Festphasenpeptidsynthese dient.