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Fmoc-Gly-Gly-OH ist ein Dipeptidderivat mit einem Fmoc-geschützten Glycinrest, der über eine Amidbindung an ein zweites Glycin gekoppelt ist, was zur Strukturformel Fmoc-NH-CH₂-CO-NH-CH₂-COOH führt. Das Molekül enthält keine chiralen Zentren, da Glycin achiral ist. Das Dipeptid-Rückgrat ist äußerst flexibel, was Fmoc-Gly-Gly-OH zu einem idealen Baustein für den Aufbau von Linkern auf Peptidbasis macht.

Fmoc-Asp(OtBu)-OH ist ein Fmoc-geschütztes L-Asparaginsäure-Derivat mit einer tert-Butyl (OtBu)-Schutzgruppe an der β-Carboxylgruppe der Seitenkette. Strukturell besteht das Molekül aus einem L-Asparaginsäurekern, wobei das primäre Amin durch eine 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) – die standardmäßige basenlabile Schutzgruppe für die Festphasenpeptidsynthese (SPPS) – geschützt ist und die Seitenkettencarbonsäure als tert-Butylester geschützt ist.

Fmoc-D-Leu-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-D-leucin) ist eine N-Fmoc-geschützte Form von D-Leucin, dem nichtnatürlichen Enantiomer der essentiellen verzweigtkettigen Aminosäure L-Leucin. Die Molekülstruktur weist eine 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) auf, die an die α-Aminogruppe von D-Leucin gebunden ist, während die Carbonsäure für die Bildung von Peptidbindungen frei bleibt.

Fmoc-Dab(Boc)-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-N‘-tert-butoxycarbonyl-L-2,4-diaminobuttersäure) ist ein orthogonal geschütztes Derivat der nicht proteinogenen Aminosäure L-2,4-Diaminobuttersäure (Dab). Die Struktur umfasst eine basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die das α-Amin schützt, und eine säurelabile tert-Butoxycarbonylgruppe (Boc), die die γ-Aminseitenkette schützt. Dieses orthogonale Schutzschema – Fmoc am α-Amin und Boc am γ-Amin – ermöglicht die selektive, sequentielle Entschützung und Funktionalisierung von zwei unterschiedlichen Aminpositionen innerhalb eines einzelnen Aminosäurebausteins.

Fmoc-Thi-OH ist eine Fmoc-geschützte unnatürliche Aminosäure mit einem Thiophen-Heterocyclus als Seitenkette. Strukturell umfasst das Molekül eine Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, ein zentrales, von Alanin abgeleitetes Chiralitätszentrum und eine 2-Thienylgruppe in der β-Position. Der Thiophenring dient als schwefelhaltiges aromatisches Bioisoster des Phenylalanin-Benzolrings und bietet ähnliche elektronische Eigenschaften, jedoch unterschiedliche Polarisierbarkeits- und Wasserstoffbrückenbindungseigenschaften.

Fmoc-Asn(Trt)-OH ist ein vollständig geschütztes L-Asparagin-Derivat, das speziell für die Festphasenpeptidsynthese entwickelt wurde. Die α-Aminogruppe ist zur Kontrolle der Kettenverlängerung mit der Fmoc-Gruppe geschützt, während die Amidseitenkette von Asparagin mit einer Tritylgruppe (Triphenylmethyl, Trt) geschützt ist. Diese orthogonale Schutzstrategie ist für Asparagin von entscheidender Bedeutung, da sein unsubstituiertes Seitenkettenamid während des Peptidaufbaus unerwünschte Nebenreaktionen eingehen kann, einschließlich der Dehydratisierung zu Cyanoalanin.