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Fmoc-Dab(Boc)-OH (N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-N‘-tert-butoxycarbonyl-L-2,4-diaminobuttersäure) ist ein orthogonal geschütztes Derivat der nicht proteinogenen Aminosäure L-2,4-Diaminobuttersäure (Dab). Die Struktur umfasst eine basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die das α-Amin schützt, und eine säurelabile tert-Butoxycarbonylgruppe (Boc), die die γ-Aminseitenkette schützt. Dieses orthogonale Schutzschema – Fmoc am α-Amin und Boc am γ-Amin – ermöglicht die selektive, sequentielle Entschützung und Funktionalisierung von zwei unterschiedlichen Aminpositionen innerhalb eines einzelnen Aminosäurebausteins.

Fmoc-Thi-OH ist eine Fmoc-geschützte unnatürliche Aminosäure mit einem Thiophen-Heterocyclus als Seitenkette. Strukturell umfasst das Molekül eine Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, ein zentrales, von Alanin abgeleitetes Chiralitätszentrum und eine 2-Thienylgruppe in der β-Position. Der Thiophenring dient als schwefelhaltiges aromatisches Bioisoster des Phenylalanin-Benzolrings und bietet ähnliche elektronische Eigenschaften, jedoch unterschiedliche Polarisierbarkeits- und Wasserstoffbrückenbindungseigenschaften.

Fmoc-Asn(Trt)-OH ist ein vollständig geschütztes L-Asparagin-Derivat, das speziell für die Festphasenpeptidsynthese entwickelt wurde. Die α-Aminogruppe ist zur Kontrolle der Kettenverlängerung mit der Fmoc-Gruppe geschützt, während die Amidseitenkette von Asparagin mit einer Tritylgruppe (Triphenylmethyl, Trt) geschützt ist. Diese orthogonale Schutzstrategie ist für Asparagin von entscheidender Bedeutung, da sein unsubstituiertes Seitenkettenamid während des Peptidaufbaus unerwünschte Nebenreaktionen eingehen kann, einschließlich der Dehydratisierung zu Cyanoalanin.

Fmoc-Tle-OH ist ein N-Fmoc-geschütztes Derivat von L-tert-Leucin, einer nicht proteinogenen Aminosäure, die durch eine sperrige Tert-Butyl-Seitenkette an der α-Kohlenstoffposition gekennzeichnet ist. Die tert-Butylgruppe (‑C(CH₃)₃) führt zu einer erheblichen sterischen Hinderung um den α-Kohlenstoff und erzeugt ein stark überlastetes Chiralitätszentrum, das beim Einbau in Peptidsequenzen eine außergewöhnliche Konformationseinschränkung mit sich bringt.

Fmoc-Ser(PO(OBzl)OH)-OH ist ein Fmoc-geschütztes L-Serin-Derivat mit einer phosphorylierten Seitenkette, die durch eine Benzylgruppe (OBzl) an der Phosphateinheit geschützt ist. Strukturell besteht das Molekül aus einem L-Serin-Kern, wobei das primäre Amin durch eine 9-Fluorenylmethoxycarbonyl-Gruppe (Fmoc) – die standardmäßige basenlabile Schutzgruppe für die Festphasen-Peptidsynthese (SPPS) – geschützt ist und die Hydroxylgruppe der Serin-Seitenkette in einen Phosphatester umgewandelt und mit einer Benzylgruppe geschützt ist.

Fmoc-Chg-OH ist ein N-Fmoc-geschütztes Derivat von L-Cyclohexylglycin (L-Chg-OH), einer nicht-natürlichen Aminosäure, die durch eine sperrige, hydrophobe Cyclohexyl-Seitenkette an der α-Kohlenstoffposition gekennzeichnet ist. Im Gegensatz zur linearen tert-Butylgruppe von L-tert-Leucin führt der Cyclohexylring ein starres, gesättigtes sechsgliedriges alicyclisches Gerüst ein, das beim Einbau in Peptidsequenzen wohldefinierte sterische und konformative Einschränkungen auferlegt.