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Fmoc-Pro-Pro-OH (N-Fluorenylmethoxycarbonyl-L-prolyl-L-prolin) ist ein Fmoc-geschütztes Dipeptid, das aus zwei über eine Peptidbindung verbundenen L-Prolinresten besteht. Das Molekül verfügt über die säurelabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die den N-Terminus schützt, während die C-terminale Carbonsäure für Kopplungsreaktionen frei bleibt. Das Vorhandensein von zwei aufeinanderfolgenden Prolinresten verleiht dem Peptidrückgrat aufgrund der einzigartigen zyklischen Pyrrolidinringstruktur von Prolin eine erhebliche Konformationssteifigkeit, die die Flexibilität des Rückgrats einschränkt und die Bildung von Windungen und helikalen Sekundärstrukturen fördert.

Fmoc-Phe(4-tBu)-OH (Fmoc-4-tert-butyl-L-phenylalanin, CAS 213383-02-9) ist ein Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-geschütztes aromatisches Aminosäurederivat, das als Baustein in der Festphasenpeptidsynthese eingesetzt wird. Das Molekül verfügt über eine 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, und einen sperrigen 4-tert-Butylsubstituenten am Phenylring der Phenylalaninseitenkette.

Fmoc-beta-HGlu(OtBu)-OH (Fmoc-L-β-Homoglutaminsäure-6-tert-butylester, CAS 203854-49-3) ist ein spezielles β-Aminosäurederivat, das für die Fmoc/t-Bu-Festphasenpeptidsynthese entwickelt wurde. Das Molekül verfügt über eine 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Schutzgruppe an der Aminofunktion und einen tert-Butylester, der die Carboxylfunktion der Seitenkette an der 6-Position schützt. Das β-Homoglutaminsäure-Rückgrat verlängert die Peptidkette im Vergleich zu Standard-Glutaminsäure um ein Kohlenstoffatom und sorgt so für einzigartige Konformations- und Funktionseigenschaften.

Fmoc-Dap(Boc)-OH (Nα-Fmoc-Nβ-Boc-L-2,3-diaminopropionsäure, CAS 162558-25-0) ist ein orthogonal geschütztes, chirales, nicht proteinogenes Aminosäurederivat, das als L-2,3-Diaminopropionsäure (Dap)-Baustein klassifiziert ist. Das Molekül verfügt über eine säurelabile tert-Butoxycarbonyl (Boc)-Schutzgruppe an der β-Aminofunktion der Seitenkette und eine basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Gruppe an der α-Aminoposition.

Fmoc-Trp-OH (Nα-Fmoc-L-Tryptophan, CAS 35737-15-6) ist ein Fmoc-geschütztes Derivat der natürlich vorkommenden aromatischen Aminosäure L-Tryptophan. Die Molekülstruktur von Fmoc-Trp-OH besteht aus einem Tryptophan-Rückgrat mit einer Fmoc-Schutzgruppe (9-Fluorenylmethoxycarbonyl), die an die α-Aminogruppe gebunden ist. Tryptophan ist unter den proteinogenen Aminosäuren aufgrund seiner Indolseitenkette einzigartig – einem bizyklischen aromatischen System, das einen Pyrrolring enthält, der an einen Benzolring gebunden ist.

Fmoc-Gln-OH (Nα-Fmoc-L-Glutamin, CAS 71989-20-3) ist ein Fmoc-geschütztes Derivat der natürlich vorkommenden Aminosäure L-Glutamin. Die Molekülstruktur von Fmoc-Gln-OH besteht aus einem Glutaminrückgrat, das eine Fmoc-Schutzgruppe (9-Fluorenylmethoxycarbonyl) trägt, die an die α-Aminogruppe gebunden ist. Die Fmoc-Gruppe ist eine basenlabile Schutzeinheit, die unter milden basischen Bedingungen (typischerweise Piperidin in DMF) selektiv entfernt wird und orthogonale Entschützungsstrategien in der Festphasenpeptidsynthese (SPPS) ermöglicht.