Produkte

Fmoc-D-Trp(Boc)-OH ist ein Fmoc-geschütztes D-Tryptophan-Derivat, das eine Boc-Schutzgruppe (tert-Butoxycarbonyl) am Indolstickstoff der Tryptophan-Seitenkette trägt. Strukturell besteht das Molekül aus einem D-konfigurierten Tryptophan-Kern, wobei das primäre Amin durch eine 9-Fluorenylmethoxycarbonyl (Fmoc)-Gruppe geschützt ist – eine basenlabile Schutzgruppe, die für die Festphasenpeptidsynthese (SPPS) essentiell ist – und die Indol-Seitenkette durch eine Boc-Gruppe geschützt ist, um unerwünschte Nebenreaktionen während des Kettenaufbaus zu verhindern.

Fmoc-3,3-Diphenylalanin ist eine sterisch gehinderte Fmoc-geschützte unnatürliche Aminosäure mit zwei Phenylringen, die an den β-Kohlenstoff des Alanin-Rückgrats gebunden sind. Strukturell umfasst das Molekül eine Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, ein zentrales chirales, von Alanin abgeleitetes Gerüst und eine geminale Diphenylsubstitution an der 3-Position (Cβ). Diese einzigartige 3,3-Diphenyl-Substitution erzeugt ein stark überlastetes Strukturmotiv mit erheblicher sterischer Beanspruchung rund um die Seitenkette, was dem Rückgrat beim Einbau in Peptide Konformationseinschränkungen auferlegt.

Fmoc-3-(4-Thiazolyl)alanin (Fmoc-Tza-OH) ist eine Fmoc-geschützte unnatürliche Aminosäure mit einer 4-Thiazolyl-Seitenkette, die an das Alanin-Rückgrat gebunden ist. Das Molekül besteht aus einer Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, einem zentralen, von Alanin abgeleiteten Chiralitätszentrum und einem Thiazolheterocyclus an der β-Position. Der Thiazolring führt sowohl aromatischen Charakter als auch ein Stickstoffatom mit einsamen Elektronenpaaren ein und verleiht ihm einzigartige elektronische Eigenschaften und Metallkoordinationsfähigkeiten, die in der medizinischen Chemie und im Peptid-Engineering hoch geschätzt werden.

Fmoc-Thr-OH·H₂O (N-α-Fluorenylmethyloxycarbonyl-L-Threonin-Monohydrat) ist das Fmoc-geschützte Derivat der natürlich vorkommenden Aminosäure L-Threonin mit einem kristallisierten Wassermolekül im Kristallgitter. Die Fmoc-Schutzgruppe (9-Fluorenylmethoxycarbonyl) ist über eine Carbamatbindung an die α-Aminogruppe von Threonin gebunden, während die Hydroxylgruppe der Seitenkette frei bleibt. Das Vorhandensein der Monohydratform verbessert die Kristallinität und Langzeitlagerstabilität des Produkts im Vergleich zur wasserfreien Form.

Fmoc-1-Aminocyclobutan-1-Carboxylsäure (Fmoc-Ac4c-OH) ist ein konformativ eingeschränktes nichtnatürliches Aminosäurederivat mit einem Cyclobutanring an der α-Kohlenstoffposition, wobei die Aminogruppe durch die 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist. Der viergliedrige Cyclobutanring führt zu einer erheblichen Ringspannung (ca. 26 kcal/mol) und schränkt die Konformationsflexibilität des Aminosäurerückgrats ein, wodurch das Molekül in einer wohldefinierten dreidimensionalen Geometrie fixiert wird. Dieses starre, zyklische aliphatische Gerüst organisiert das α-Carboxylat und die geschützte Aminogruppe effektiv vor und reduziert so den Entropienachteil beim Einbau in Peptidketten.

Fmoc-N-ethyl-MPBA (4-(4-(N-Fmoc-N-ethyl)aminomethyl-3-methoxy-phenoxy)buttersäure) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes Aminoethylphenoxybuttersäurederivat, das ein starres aromatisches Gerüst mit einer flexiblen Buttersäureseitenkette und einer N-ethylierten Benzylaminfunktionalität kombiniert, die durch die 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist. Strukturell besteht das Molekül aus einem zentralen 3-Methoxyphenylring, der über einen Ethersauerstoff eine para-verknüpfte Buttersäurekette trägt, während der N-Ethylaminomethyl-Substituent an der 4-Position durch die basenlabile Fmoc-Gruppe geschützt ist. Diese einzigartige Architektur organisiert vorab einen Carbonsäure-Angriff (zur Konjugation oder Festphasenanbindung) und ein sekundäres Amin (geschützt durch Fmoc zur orthogonalen Entschützung) innerhalb eines starren aromatischen Gerüsts.