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Das Produkt Fmoc-Lys(Mtt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-methyltrityl-L-lysin, CAS 167393-62-6) ist ein spezialisiertes Lysinderivat mit zwei orthogonalen Schutzgruppen. Das Molekül verfügt über das Standard-Aminosäure-Lysin-Rückgrat, wobei das α-Amin durch die basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl-Gruppe (Fmoc) geschützt ist und das ε-Amin in der Seitenkette durch die sehr säureempfindliche 4-Methyltrityl-Gruppe (Mtt) geschützt ist. Diese orthogonale Schutzstrategie schafft ein leistungsstarkes Synthesewerkzeug: Die Fmoc-Gruppe wird unter milden Piperidinbedingungen (Standard in Fmoc SPPS) abgespalten, während die Mtt-Gruppe unter extrem milden sauren Bedingungen (bis zu 1 % TFA in DCM) selektiv entfernt werden kann, ohne die Fmoc-Gruppe oder andere Standardschutzgruppen wie tBu oder Boc zu beeinträchtigen.

Fmoc-Trp(Boc)-OH (N-α-Fmoc-N(in)-Boc-L-tryptophan) ist ein zweifach geschütztes Tryptophan-Derivat mit Fmoc-Schutz der α-Aminogruppe und einer tert-Butyloxycarbonylgruppe (Boc) am Stickstoff der Indolseitenkette. Tryptophanreste stellen bei Fmoc-SPPS eine gut dokumentierte Herausforderung dar: Das ungeschützte Indol-NH ist anfällig für Alkylierung, Oxidation und die Bildung unerwünschter farbiger Nebenprodukte während der Kopplungs- und Entschützungsschritte.

Fmoc-Arg(Pbf)-OH (Nα-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-L-arginin, Summenformel C₃₄H₄₀N₄O₇S) ist ein N-Fmoc-geschütztes und seitenkettengeschütztes Derivat der basischen Aminosäure Arginin, das speziell für die Verwendung in Fmoc entwickelt wurde Festphasenpeptidsynthese (Fmoc SPPS). Strukturell besteht das Molekül aus einer 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Gruppe, die an den α-Aminostickstoff gebunden ist, und der Guanidino-Seitenkette, die durch die Pbf-Gruppe (2,2,4,6,7-Pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl) geschützt ist.

Das Produkt Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-Homocystein(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes Aminosäurederivat der ungewöhnlichen Aminosäure L-Homocystein (Hcy). Strukturell besteht das Molekül aus einem Standard-Aminosäurerückgrat mit einer Kette aus vier Kohlenstoffatomen, die in einer Thiolgruppe endet. Im Gegensatz zu Cystein ist die Seitenkette jedoch um eine zusätzliche Methylengruppe verlängert. Die Thiolgruppe von Homocystein wird durch die sehr säurelabile Tritylgruppe (Trt) geschützt, während das α-Amin durch die standardmäßig basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt wird.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-O-tert-butyl-D-threonin, Summenformel C₂₃H₂₇NO₅) ist ein N-Fmoc-geschütztes und seitenkettengeschütztes Derivat des nicht-natürlichen D-Enantiomers der polaren Aminosäure Threonin. Strukturell weist das Molekül die 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) auf, die über eine Carbamatbindung an den α-Aminostickstoff gebunden ist, wobei die Hydroxylgruppe der Threoninseitenkette als tert-Butylether (tBu) geschützt ist. Die Fmoc-Gruppe bietet orthogonalen N-terminalen Schutz für die Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (Fmoc-SPPS) und wird unter milden basischen Bedingungen (20 % Piperidin in DMF) gespalten, ohne die säurelabile tBu-Seitenkettenschutzgruppe zu beeinträchtigen.

Fmoc-Asp-OtBu (Nα-Fmoc-L-Asparaginsäure-α-tert-butylester) ist ein orthogonal geschütztes Derivat von L-Asparaginsäure, das allgemein als grundlegender Baustein in der Fmoc-Festphasenpeptidsynthese (SPPS) angesehen wird. Strukturell weist das Molekül ein zentrales L-Asparaginsäure-Gerüst auf: Die Nα-Aminogruppe ist durch die basenlabile 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt, während die α-Carbonsäure selektiv als tert-Butylester (OtBu) verestert ist. Diese orthogonale Schutzstrategie lässt die β-Carbonsäure der Seitenkette frei und ermöglicht es ihr, während der SPPS als Bindungspunkt an den festen Träger oder den C-terminalen Rest der wachsenden Peptidkette zu dienen.