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Das Produkt ist Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoethyl)-OH (O-[2-[(tert-butoxycarbonyl)amino]ethyl]-N-[(9H-fluoren-9-ylmethoxy)carbonyl]-L-tyrosin), ein hochspezialisiertes Fmoc-geschütztes Tyrosinderivat mit zwei orthogonalen Schutzgruppen an seiner Seitenkette. Strukturell besteht das Molekül aus der Aminosäure Tyrosin als Kern, wobei der N-Terminus durch die basenlabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc) geschützt ist, die für die Festphasenpeptidsynthese (SPPS) geeignet ist. Die phenolische Hydroxylgruppe der Tyrosinseitenkette wird durch eine Boc-geschützte 2-Aminoethylether-Bindung (−O−(CH₂)₂−NH−Boc) modifiziert, wodurch eine zweite orthogonale Schutzgruppe (Boc, tert-Butoxycarbonyl) eingebaut wird, die unter sauren Bedingungen abgespalten wird. Diese duale orthogonale Schutzarchitektur – Fmoc (base-labil) am N-Terminus und Boc (säurelabil) an der Seitenkette – ermöglicht die selektive Entschützung einer Funktionalität, während die andere bei mehrstufigen Peptidassemblierungs- und Konjugationsstrategien intakt bleibt.

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (Fmoc-L-Homoargininhydrochlorid, Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexansäurehydrochlorid) ist ein Fmoc-geschütztes Derivat der nicht proteinogenen Aminosäure L-Homoarginin, stabilisiert als Hydrochloridsalz. Strukturell besteht das Molekül aus einem standardmäßigen Lysin-ähnlichen Grundgerüst mit sechs Kohlenstoffatomen und einer terminalen Guanidinogruppe an der ε-Position – einer zusätzlichen Methylengruppe im Vergleich zu Arginin –, die die Seitenkette um ein Kohlenstoffatom verlängert.

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-trityl-D-glutamin) ist ein D-konfiguriertes Glutaminderivat, das zwei orthogonale Schutzgruppen trägt: eine basenlabile 9-Fluorenylmethoxycarbonylgruppe (Fmoc), die die Nα-Aminofunktionalität schützt, und eine säurelabile Triphenylmethylgruppe (Trityl, Trt), die das Seitenkettencarboxamid schützt. Strukturell enthält das Molekül das D-Enantiomer von Glutamin (die nicht-natürliche, spiegelbildliche Konfiguration des in Proteinen vorkommenden L-Glutamins), was die Synthese von D-Aminosäure-haltigen Peptiden und Peptidmimetika mit erhöhter proteolytischer Stabilität und veränderten biologischen Eigenschaften ermöglicht.

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH (N-α-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl)-D-arginin) ist ein D-konfiguriertes Argininderivat mit einer Pbf-Seitenkettenschutzgruppe (2,2,4,6,7-pentamethyldihydrobenzofuran-5-sulfonyl). Strukturell enthält das Molekül eine Guanidinium-Seitenkette, die für die biologische Funktion von Arginin essentiell ist – sie vermittelt Wasserstoffbrückenbindungen und elektrostatische Wechselwirkungen, die für die Protein-Protein- und Protein-Nukleinsäure-Erkennung entscheidend sind – und wird während des Peptidaufbaus durch die sperrige, elektronenreiche Pbf-Gruppe inert gemacht.

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH (N-α-Fluorenylmethoxycarbonyl-4-nitro-D-phenylalanin) ist ein Fmoc-geschütztes Phenylalaninderivat mit D-Konfiguration und einer elektronenziehenden Nitrogruppe an der para-Position des aromatischen Rings. Die D-Aminosäurekonfiguration ist besonders wichtig, da in Peptide eingebaute D-Aminosäuren im Vergleich zu ihren L-Gegenstücken eine erhöhte proteolytische Stabilität und unterschiedliche Konformationseigenschaften verleihen – Merkmale, die bei der Entwicklung therapeutischer Peptide, Peptidomimetika und Bibliotheken zur Arzneimittelentwicklung weithin genutzt werden.

Fmoc-Tranexamsäure (trans-4-(Fmoc-aminomethyl)cyclohexan-1-carbonsäure) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes synthetisches Aminosäurederivat, das das trans-4-Aminomethylcyclohexan-1-carbonsäure-Gerüst enthält – die Kernstruktur des klinisch zugelassenen Antifibrinolytikums Tranexamsäure. Der starre, konformativ eingeschränkte Cyclohexanring in Fmoc-Tranexamsäure nimmt die trans-Konfiguration an und positioniert die Aminomethyl- und Carbonsäurefunktionen auf gegenüberliegenden Seiten des Cyclohexanrings.