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Fmoc-Met(O2)-OH (N-α-Fmoc-L-methioninsulfon, CAS 163437-14-7) ist ein Fmoc-geschütztes Derivat von L-Methionin, bei dem das Schwefelatom vollständig zur Sulfonoxidationsstufe (R-SO₂-R) oxidiert wurde. Diese Strukturmodifikation verändert die elektronischen und sterischen Eigenschaften der Methioninseitenkette grundlegend: Die Sulfongruppe führt zwei Sauerstoffatome ein, die die Polarität des Rests deutlich erhöhen und gleichzeitig die redoxempfindliche Thioetherfunktionalität, die in nativem Methionin vorhanden ist, eliminieren.

Fmoc-Ado-OH (Fmoc-8-amino-3,6-dioxaoctansäure, auch bekannt als Fmoc-AEEA oder Fmoc-NH-PEG₂-CH₂COOH) ist ein Fmoc-geschütztes Amino-PEG₂-Essigsäurederivat mit einem flexiblen Polyethylenglykol (PEG)-Abstandhalter zwischen dem Fmoc-geschützten Amin und der terminalen Carbonsäure. Das Molekül besteht aus einem Fmoc-geschützten primären Amin, das über einen 3,6-Dioxaoctansäure-Spacer an eine Carbonsäure gebunden ist – eine hydrophile PEG₂-Kette, die Wasserlöslichkeit und Konformationsflexibilität verleiht.

Fmoc-5-Hydroxy-Nva(TBDPS)-OH (N-fluorenylmethoxycarbonyl-5-(tert-butyldiphenylsilyl)oxy-L-norvalin) ist ein spezielles Fmoc-geschütztes, nicht proteinogenes Aminosäurederivat mit einer Hydroxymodifikation an der Seitenkette von Norvalin. Das Molekül enthält die säurelabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die den N-Terminus schützt, während die Hydroxylgruppe der Seitenkette durch die tert-Butyldiphenylsilyl (TBDPS)-Schutzgruppe maskiert wird – ein sperriger, säurestabiler Silylether, der während der Peptidsynthese orthogonalen Schutz bietet.

Fmoc-Pro-Pro-OH (N-Fluorenylmethoxycarbonyl-L-prolyl-L-prolin) ist ein Fmoc-geschütztes Dipeptid, das aus zwei über eine Peptidbindung verbundenen L-Prolinresten besteht. Das Molekül verfügt über die säurelabile 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die den N-Terminus schützt, während die C-terminale Carbonsäure für Kopplungsreaktionen frei bleibt. Das Vorhandensein von zwei aufeinanderfolgenden Prolinresten verleiht dem Peptidrückgrat aufgrund der einzigartigen zyklischen Pyrrolidinringstruktur von Prolin eine erhebliche Konformationssteifigkeit, die die Flexibilität des Rückgrats einschränkt und die Bildung von Windungen und helikalen Sekundärstrukturen fördert.

Fmoc-Phe(4-tBu)-OH (Fmoc-4-tert-butyl-L-phenylalanin, CAS 213383-02-9) ist ein Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-geschütztes aromatisches Aminosäurederivat, das als Baustein in der Festphasenpeptidsynthese eingesetzt wird. Das Molekül verfügt über eine 9-Fluorenylmethyloxycarbonylgruppe (Fmoc), die die α-Aminofunktionalität schützt, und einen sperrigen 4-tert-Butylsubstituenten am Phenylring der Phenylalaninseitenkette.

Fmoc-beta-HGlu(OtBu)-OH (Fmoc-L-β-Homoglutaminsäure-6-tert-butylester, CAS 203854-49-3) ist ein spezielles β-Aminosäurederivat, das für die Fmoc/t-Bu-Festphasenpeptidsynthese entwickelt wurde. Das Molekül verfügt über eine 9-Fluorenylmethyloxycarbonyl (Fmoc)-Schutzgruppe an der Aminofunktion und einen tert-Butylester, der die Carboxylfunktion der Seitenkette an der 6-Position schützt. Das β-Homoglutaminsäure-Rückgrat verlängert die Peptidkette im Vergleich zu Standard-Glutaminsäure um ein Kohlenstoffatom und sorgt so für einzigartige Konformations- und Funktionseigenschaften.